Abbildung: Proteinstrukturen
Quelle: http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/2/20/Protein-Struktur.png, 2014-12-10, Holger87 (Own work) [CC BY-SA 3.0]

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Ergänze den Lückentext mit den unten angegebenen Begriffen:

Proteine (Eiweiße) besitzen eine charakteristische __________________. Diese Struktur entscheidet über die ________________ des Eiweißes. Der ______________________ des Proteins wird durch die _______________ der einzelnen Aminosäurebausteine (_______________) bestimmt. Zwischen den einzelnen _______________ wirken ________ und entstehen chemische Bindungen, die eine weitere _______________ des Proteins verursachen. Es bildet sich die ____________________ und _________________aus. Elemente der Sekundärstruktur sind _______________ (eine _________________) und ____________. Wirken mehrere Proteine zusammen, so bildet sich die sogenannte Quartärstruktur.

Beim ____________________ (Gerinnen) eines Eiweißes werden diese Strukturen zerstört. Das Protein verliert seine räumliche Struktur und damit seine _________.

Begriffe: Alpha-Helix, Funktion, Quartärstruktur, Sekundärstruktur, Raumstruktur, Eigenschaf-ten, Beta-Faltblatt, räumliche Aufbau, Tertiärstruktur, Aminosäuren, Denaturieren, spiralige Anordnung, Kräfte

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Lösung M3: Struktur von Proteinen

Proteine (Eiweiße) besitzen eine charakteristische Raumstruktur. Diese Struktur entscheidet über die Eigenschaften des Eiweißes. Der räumliche Aufbau des Proteins wird durch die Abfolge der einzelnen Aminosäurebausteine (Primärstruktur) bestimmt. Zwischen den ein-zelnen Aminosäuren wirken Kräfte und entstehen chemische Bindungen, die eine weitere Faltung des Proteins verursachen. Es bildet sich die Sekundärstruktur und Tertiärstruktur aus. Elemente der Sekundärstruktur sind Alpha-Helix (eine spiralige Anordnung) und Beta-Faltblatt. Wirken mehrere Proteine zusammen so bildet sich die sogenannte Quartärstruktur.

Beim Denaturieren (Gerinnen) eines Eiweißes werden diese Strukturen zerstört. Das Protein verliert seine räumliche Struktur und damit seine Funktion.

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